CRESCER BAIXA ESTATURA; RECEPTOR DA MEMBRANA CELULAR DO IGF-1 É SÍMILE DA ESTRUTURA DA INSULINA; DR. JOÃO SANTOS CAIO JR. ET DRA. HENRIQUETA VERLANGIERI CAIO.

CRESCIMENTO CRIANÇA, INFANTIL, JUVENIL EFICIENTE; PESQUISAS RECENTES COMPARAM O EFEITO DE COMBINAÇÃO DE GH E IGF-1 COM PROPÓSITO DE AVALIAR SE TAL COMBINAÇÃO É MAIS EFETIVA DO QUE TRATAMENTO SOMENTE COM GH, PARA CRESCER ESTATURAL-LONGITUDINAL, LINEAR: FISIOLOGIA–ENDOCRINOLOGIA–NEUROENDOCRINOLOGIA–GENÉTICA–ENDÓCRINO-PEDIATRIA (SUBDIVISÃO DA ENDOCRINOLOGIA): DR. JOÃO SANTOS CAIO JR. ET DRA. HENRIQUETA VERLANGIERI CAIO.

A eficiência do crescimento neonatal ou pós-natal, criança, infantil, juvenil conforme estudos recentes tem se mostrado mais abrangentes do que se imaginava, pois tem se verificado que a associação das substâncias hormonais como o GH e IGF-1 (fator de crescimento insulina símile-1) vai muito além do crescimento isolado com GH-hormônio do crescimento por DNA-recombinante, além disso, outros fatores influenciam indiretamente na eficiência da altura final alvo genético previsto, apesar da complexidade orgânica. O gene de cópia única do preparo IGF-1 (fator de crescimento insulina símile-1) está localizado no braço longo do cromossoma 12. O processamento pós-translacional produz a forma madura de 70 aminoácidos; mecanismos de divisão alternativos produzem variantes estruturais da molécula, modificação pós-translacional ou modificação pós-traducional, como o nome sugere, são modificações químicas de uma cadeia protêica depois de sua tradução. Uma cadeia protêica nada mais é que uma longa sequência de vinte possíveis aminoácidos. Esses vinte constituintes básicos oferecem um cardápio limitado de funções e constituições proteicas; para aumentar a variabilidade dessas características, a célula frequentemente faz uso das modificações pós-traducionais. Algumas dessas modificações estendem o conjunto de possíveis funções proteicas pela adição de novos grupos funcionais (grupos heme, acetato ou sulfato) ou de cadeias de carboidratos e/ou lipídios. Essas alterações químicas podem alterar a hidrofobicidade de uma proteína e assim determinar a localização celular desta (por ex., proteínas hidrofóbicas tendem a se ancorar em membranas fosfolipídicas). 

Outras modificações, como a fosforilação, são parte de um sistema para controlar o comportamento proteico (por ex., ativando ou inativando uma enzima) amplamente utilizado pela célula. O receptor da membrana celular do IGF-1 (receptor tipo 1) lembra o receptor de insulina em sua estrutura, consistindo de duas cadeias alfa e duas cadeias beta. A ligação do IGF-1 (fator de crescimento insulina símile-1) aos receptores do tipo1 estimula a atividade da tirosino-quinase e a autofosforilação dos resíduos de tirosina no receptor. Isso leva à diferenciação ou à divisão celular (ou ambas). Os receptores de IGF-1 (fator de crescimento insulina símile-1) sofrem uma regulação para baixo por meio do aumento das concentrações de IGF-1 (fator de crescimento insulina símile-1), enquanto a diminuição da concentração do IGF-1 aumenta os receptores de IGF-1 (fator de crescimento insulina símile) aproximadamente como acontece com um sistema de feedback negativo. Ou seja, quando diminui a concentração de IGF-1, em uma espécie de compensação aumenta o número de receptores ou captadores do IGF-1 (fator de crescimento insulina símile-1).


GROW STATURE; RECIPIENT OF CELL MEMBRANE OF IGF-1 IS SIMILE OF STRUCTURE INSULIN: DR.CAIO JR ET DRA CAIO

GROWING CHILD , JUVENILE AND YOUTH EFFICIENT; RECENT SEARCHES COMPARE THE EFFECT OF COMBINATION OF GH AND IGF-1 WITH PURPOSE TO EVALUATE WHETHER SUCH COMBINATION IS MORE EFFECTIVE THAN TREATMENT ONLY WITH GH, TO GROW HEIGHT-PITCH, LINEAR : PHYSIOLOGY-ENDOCRINOLOGY-NEUROENDOCRINOLOGY-GENETICS-ENDOCRINE-PEDIATRICS (SUBDIVISION OF ENDOCRINOLOGY): DR. JOÃO SANTOS CAIO JR. ET DRA. HENRIQUETA VERLANGIERI CAIO.

The growth efficiency of neonatal or postnatal, child, juvenile and youth as recent studies have shown to be more extensive than previously thought, it has been found that the association of hormonal substances such as the GH and IGF-1 (insulin-like growth factor-1) goes beyond the isolated use of GH-growth hormone by recombinant DNA moreover, other factors influence indirectly on the efficiency of the height end genetic target provided, although the organic complexity. The gene single copy of IGF-1 preparation (insulin-like growth factor-1) is located on the long arm of chromosome 12. 

The post-translational processing yields the mature form of 70 amino acids; alternative division mechanism produce structural variants of the molecule, post- translational modification or post-translational modification, as the name suggests, are chemical modification of a protein chain after translation. A protein chain is nothing more than a long sequence of twenty possible amino acids. These twenty basic constituents offer a limited menu of functions and protein constitutions, to increase the variability of these characteristics, the cell often makes use of post-translational modifications. Some of these modifications extend the range of possible protein functions by adding new functional groups (heme groups, acetate or sulfate) or of chains of carbohydrates and/or lipids. These chemical changes may alter the hydrophobicity of a protein and thus determine the cellular localization of this (e.g., hydrophobic proteins tend to be anchored in phospho-lipid membranes). Other modifications, such as phosphorylation, are part of a system to control protein behavior (e.g., activating or inactivating an enzyme) widely used by the cell. The receptor of the cell membrane IGF -1 (type 1 receptor) resembles the insulin receptor in structure, consisting of two alpha chains and two beta chains. The binding of IGF-1 (insulin-like growth factor-1) to receptors of type1 stimulates the activity of tyrosine kinase and auto-phosphorylation of tyrosine residues at the receiver. This leads to differentiation or cell division (or both). The receptors of IGF-1 (insulin-like growth factor-1) undergo down-regulation by increasing concentrations of IGF-1 (insulin-like growth factor-1), while lowering the concentration of IGF-I increases receptors for IGF-1 (insulin-like growth factor-1) approximately as it happens with a negative feedback system. The number of receptors or pickups of IGF-1 (insulin-like growth factor-1) E.g., with decreasing the concentration of IGF-1, in a kind of compensation increases.

Dr. João Santos Caio Jr.

Endocrinologia – Neuroendocrinologista

CRM 20611

Dra. Henriqueta V. Caio

Endocrinologista – Medicina Interna

CRM 28930

Como saber mais:
1. Os valores do GH são mais elevados no período neonatal imediato, reduzem durante a infância e elevam-se novamente como resultado de um aumento da amplitude de pulso (mas não em frequência) durante a puberdade...
http://hormoniocrescimentoadultos.blogspot.com.

2. Menor utilização de glicose pelas células para produção de energia promove, assim, um efeito poupador de glicose no organismo...
http://longevidadefutura.blogspot.com

3. O GH-Hormônio de crescimento, o hCS-somatotropina coriônica humana e a PRL-prolactina constituem um grupo de hormônios homólogos com atividade de promoção do crescimento e da lactogênese...
http://imcobesidade.blogspot.com

AUTORIZADO O USO DOS DIREITOS AUTORAIS COM CITAÇÃO 

DOS AUTORES PROSPECTIVOS ET REFERÊNCIA BIBLIOGRÁFICA.

Referências Bibliográficas:
Caio Jr, João Santos, Dr.; Endocrinologista, Neuroendocrinologista, Caio,H. V., Dra. Endocrinologista, Medicina Interna – Van Der Häägen Brazil, São Paulo, Brasil; Horm. Res., 42 (1994), pp 152-169, J. Massague, MP Checa, J. Biol. Chem., 257 (1982), pp 5038-5045; ML Bucher, MN Swaffield, Proc. Natl. Acad. Sci. EUA, 72 (1975), pp 1157-1160; M. Yamasaki, N. Watanabe, T. Inoue, S. Saito, Nippon. Naibunpi. Gakkai. Zasshi., 64 (1988), pp 1281-1292; Caro JF, J. Poulos, O. Ittoop, WJ Pories, EG Flickinger, MK Sinha, J. Clin. Invista., 81 (1988), pp 976-981; N. Venkatesan, MB Davidson, Sou. J. Physiol., 258 (1990), pp E329-E337; MJ Evans, CJ Kovacs, Cell Tissue Kinet., 10 (1977), pp 233-243; P. Zahradka, L. Yau, Mol. Celular. Biochem., 138 (1994), pp 91-98; L. Yau, T. Elliot, C. Lalonde, P. Zahradka, Eur. J. Biochem., 253 (1998), pp 91-100.

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